Chaperonini karakterizira naslagana dvostruka prstenasta struktura i nalaze se u prokariotima, u citosolu eukariota i u mitohondrijima Drugi tipovi pratilaca su uključeni u transport kroz membrane, na primjer membrane mitohondrija i endoplazmatskog retikuluma (ER) kod eukariota.
Gdje se vežu molekularni pratioci?
Molekularni pratioci interaguju sa nesavijenim ili djelimično presavijenim proteinskim podjedinicama, npr. lanci u nastajanju koji izlaze iz ribozoma, ili prošireni lanci koji se prenose kroz substanične membrane.
Šta su primjer molekularnih pratilaca?
Primjer chaperon proteina su “proteini toplotnog šoka” (Hsps).… Dva primjera Hsps-a su Hsp70 i Hsp60 Hsp70. Hsp70 chaperone proteini su katalizatori savijanja koji pomažu u mnogim vrstama procesa savijanja kao što je ponovno savijanje ili pogrešno savijanje agregiranih proteina, te savijanje i sastavljanje novih proteina.
Da li sve ćelije imaju proteine pratioce?
Slično, nije svaki molekularni pratilac protein stresa. Kao što se može zaključiti iz njihove višestruke funkcije, molekularni pratioci su promiskuitetni; oni stupaju u interakciju sa raznim molekulima. Oni su takođe sveprisutni; oni se pojavljuju u svim ćelijama, tkivima i organima, sa vrlo malo poznatih izuzetaka.
Šta su molekuli pratioci i zašto su važni za ćelije?
Molekularni pratioci su rješenje prirode za ove izazove. Oni pomažu drugim proteinima u sticanju i održavanju njihovih struktura, podržavaju ćelijske procese, pa čak i povezuju aktivnost proteina sa stresnim statusom ćelije.